Sekundární struktura odpovídá geometrickému
uspořádání základního polypeptidového řetězce vyvolanému otáčením rovin
peptidových vazeb kolem alfa-uhlíků. Stabilizována je pomocí vodíkových můstků.
Základními typy sekundární struktury je šroubovice
(helix) a skládaný list (beta-sheet).
Proteiny obsahují polypeptidové řetězce
s proměnlivým zastoupením šroubovice a skládaného listu. Převládá-li
v molekule jedna z obou struktur, má bílkovina protáhlý až vláknitý
tvar (fibrilární proteiny). Při rovnoměrném zastoupení obou struktur má
bílkovina tvar kulovitý (globulární proteiny)
1.
Šroubovice (helikální struktura)
Podle velikosti úhlů mezi
rovinami peptidových vazeb bylo popsáno několik různých druhů šroubovic. Liší
se smyslem otáčení (pravotočivá, levotočivá), strmostí stoupání a počtem
aminokyselin na jednu otáčku. Peptidové vazby leží rovnoběžně s osou
šroubovice (jakoby na povrchu válce), zbytky aminokyselin vyčnívají ze šroubovice
ven, podobně jako štětiny z válcovitého kartáče.
Stabilitu zajišťují vodíkové můstky, probíhající rovnoběžně
s osou šroubovice. Vznikají mezi kyslíkem karboxylu jedné
aminokyseliny a dusíkem aminoskupiny čtvrté následující aminokyseliny,
které stojí v helixu nad sebou. Všechny karboxylové skupiny a
aminoskupiny tvořící peptidovou vazbu jsou vodíkovými můstky takto spojeny.
|
|
Nejčastějším typem helikální struktury je pravotočivá šroubovice
označovaná jako alfa-helix. Vzdálenost mezi alfa-uhlíky je 0,15 nm, výška
závitu = 0,54 nm, na jeden závit připadá 3,6 aminokyseliny. Umožňuje
inkorporaci všech proteinogenních aminokyselin s výjimkou prolinu. Další významné helikální uspořádání má kolagen
(kolagenní helix), jehož struktura je někdy uváděna jako třetí samostatný typ
sekundární struktury. Jeho šroubovice je levotočivá s výškou závitu 0,96
nm a 3,3 aminokyselinami na jeden závit. Je strmější než alfa-helix a nemůže
proto být stabilizován intramolekulárními vodíkovými můstky. |
V proteinech mají nejvyšší procento helikality
fibrilární bílkoviny. Mezi proteiny, které obsahují převážně helikální
strukturu patří např. myosin a alfa-keratin.
2.
Skládaný list (beta struktura)
|
|
|
|
Struktura je tvořena
nataženými peptidovými řetězci, které probíhají paralelně nebo antiparalelně
s osou struktury. Schematicky si ji lze představit jako peptidový
řetězec nakreslený na listu papíru, který je přeložen v místech alfa-uhlíkových
atomů do tvaru harmoniky. Vodíkové můstky vznikají mezi CO a NH
peptidové vazby dvou nebo více sousedních částí řetězce, probíhajících
vedle sebe. Postranní zbytky aminokyselin vyčnívají z roviny
skládaného listu (nad nebo pod rovinu). |
|
V reálných proteinech se vyskytuje často, nejvíce
je tato struktura zastoupena u fibrilárních proteinů, např. fibroin
z hedvábí a beta-keratin. Dodává bílkovinám pevnost.
2.1.
Zpětná smyčka (beta otočka)
Zpětné smyčky jsou úseky tvořené
čtyřmi aminokyselinami. Jsou časté v místech, kde se náhle mění směr
průběhu polypeptidového řetězce o
Konformace atomů v sousedství peptidové vazby
určují torzní (též Ramachandranovy) úhly Ψ, Φ. Stabilní struktury
mohou poskytovat jen určité kombinace těchto úhlů.
|
|
Perspektivní pohled na část
polypeptidového řetězce |
||
|
|
Φ |
Ψ |
|
|
plně natažený řetězec |
0 |
0 |
|
|
šroubovice (pravotočivá) |
132° |
123° |
|
|
šroubovice (levotočivá) |
228° |
237° |
|
|
paralelní skládaný list |
113° |
293° |
|
|
antiparalelní skládaný list |
145° |
325° |
|
Jaroslava Vávrová, Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Miroslav Engliš
.