Terciární struktura je prostorové uspořádání
jednotlivých sekundárních struktur. Je výsledkem interakcí mezi
aminokyselinovými zbytky, které jsou v primární struktuře od sebe více
vzdáleny. Na stabilizaci struktury se podílejí:
a)
vodíkové můstky mezi funkčními skupinami postranních řetězců aminokyselin
(-NH2, -NH-, -OH, -COOH)
b)
iontové vazby (solné můstky, elektrostatické interakce) mezi Asp nebo Glu
a His, Lys a Arg
c)
hydrofóbní interakce mezi Val, Leu, Ile, Phe, Ala, Pro, Trp
d)
disulfidové vazby (Cys - Cys)
Ve vodném prostředí přistupuje také vliv molekul vody.
Stabilita bílkovin ve vodném roztoku se zvyšuje, mohou‑li se hydrofóbní
postranní zbytky řetězce zanořit do nitra molekuly a hydrofilní vyčnívat do
vodné fáze.
|
|
Při schematickém znázornění terciární struktury
proteinu se alfa-helix značí šroubovicí a beta struktura pomocí ploché šipky,
která udává směr průběhu polypeptidového řetězce. Tyto struktury se
v polypeptidovém řetězci různou měrou střídají. (př. struktura cytochromu p450) |
Na základě terciární struktury rozeznáváme dva typy
proteinů: má-li protein celkový tvar více méně kulovitý, řadí se mezi tzv. globulární
bílkoviny; proteiny s protáhlou, vláknitou molekulou jsou obecně
označovány jako fibrilární bílkoviny. Mezi těmito dvěma typy existuje
plynulá škála přechodů.
Jednotlivé části větších bílkovinných molekul mohou být konformačně a funkčně relativně nezávislé. Globulárně uspořádané části dlouhého polypeptidového řetězce se nazývají domény (desítky až stovky aminokyselin).
Neuspořádané klubko
Vzniká při náhodném svinutí
polypeptidového řetězce, kdy část řetězce je uspořádaná a část neuspořádaná.
Jde o komplikované prostorové svinutí řetězce, který tak získá specifickou
terciární strukturu.
Jaroslava Vávrová, Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Miroslav Engliš
.