Pufr hemoglobinový je hlavní proteinový pufrační systém erytrocytů. Hemoglobin na sebe váže
kyslík, touto vazbou se mění poloha atomu železa v hemu, dochází
k přestavbě globinové částice a následně celé molekuly hemoglobinu. Tato
globální konformační změna ovlivní
schopnost uvolňování nebo příjímání H+
na histidinovém zbytku globinu.
Z tohoto důvodu se deoxygenovaný hemoglobin a oxyhemoglobin od sebe liší
hodnotou izoelektrického bodu (pI oxyhemoglobinu je 6,17, deoxygenovaného
hemoglobinu 7,82). Oxyhemoglobin je tedy silnější kyselinou a snadněji
oddisociovává H+.
Z celkové pufrační kapacity krve činí podíl hemoglobinového systému
asi 35 %.
Další informace
.