Fibronektin
(fibronectin) je hlavním adhezivním proteinem
extracelulární matrix a tedy i pojivové tkáně. Molekulová hmotnost kolem
500000. Jde o velkou molekulu, složenou ze 2
polypeptidových řetězců (m.h. každého řetězce kolem 250000) spojených na
C-konci disulfidovými vazbami,
uspořádanou do několika (6) globulárních domén. Každý řetězec je asi 60 - 70 nm
dlouhý a 2 - 3 nm tlustý. Třetí doména fibronektinu obsahuje RGD sekvenci,
která je receptorem pro integrin většiny buněk. Bylo rozlišeno na 20 různých
fibronektinových řetězců. Fibronektin hraje roli při buněčné adhezi, motilitě,
invazi, opsonizaci, hojení rány a udržování tvaru buňky. Fetální fibronektin je
také důležitý pro migraci buněk. Je schopen adhezivní vazby na
fibrinogen/fibrin, kolagen, heparansulfát a hyaluronát.
Schéma struktury řetězce
fibronektinu

Jaroslav Masopust, Daniel Feřtek, Antonín Jabor
.