Integrální
proteiny membrán jsou od
biologické membrány těžko oddělitelné
(nutno použít detergenty), mají jeden nebo více segmentů, které významně.
interagují s hydrokarbonovým koncem
lipidů a napínají tak lipidovou dvojvrstvu; transmembránové proteiny
jsou integrální proteiny prostupující celou membránou, jeden konec peptidu je
nad povrchem buňky, druhý zasahuje do cytoplasmy. Postranní řetězce
aminokyselin integrálních proteinů jsou ze 40 až 60 % hydrofobní.
Transmembránové integrální proteiny mají hydrofobní zbytky aminokyselin (např.
isoleucinu) uspořádány do řetězců o přibližně 20 zbytcích, které jsou odděleny
pruhy hydrofilních zbytků (např. argininu). Hydrofobní řetězce mají dvě
základní vlastnosti: jsou uspořádány do α-šroubovice a mají délku kolem 3
nm (tj. 0,15 nm na jeden aminokyselinový zbytek), tedy délku nutnou pro kolmý
průchod membránou z fosfolipidové dvojvrstvy obsahující 16ti- a
18ti-uhlíkové mastné kyseliny. Integrální protein může vytvářet několik
hydrofobních řetězců a transmembránový průchod může být mnohočetný. Integrální
proteiny mohou (ale nemusejí) procházet lipidovou dvojvrstvou. V prvním
případě se protein kovalentně váže na řetězec mastné kyseliny nebo na
sacharidovou složku fosfatidylinositolu; ve druhém případě se hovoří o transmembránových
integrálních proteinech.
.