Kontrakce hladkého svalu je zahájena uvolněním Ca2+ do cytosolu pod vlivem acetylcholinu. Zvýšení kalciových iontů buňkách hladkého svalu na přibližně 10-5 mol indukuje tvorbu komplexů Ca2+Kalmodulin (CaCM), které aktivují tenká filamenta vazbou kaldesmonu (Cald) a uvolní vazebná místa pro myosin na tenkých vláknech. Vazbou Ca2+ na kalmodulin se rovněž aktivuje se kináza lehkého řetězce myosinu (MLCK, myosin light chain kinase), vzniká aktivní komplex Ca2+-kalmodulin-kináza. Aktivní MLCK fosforyluje myosinový p-lehký řetězec s následnou aktivací aktomyosin ATP-ázové aktivity myosinových hlaviček. Fosforylace lehkého řetězce myosinu aktivním komplexem Ca2+-kalmodulin-kináza způsobí vazbu myosinu na aktin a současně se zvýší aktivita myosinové ATP-ázy. Stah hladkého svalu se projeví jako klouzání aktinu po myosinu.
Adrenalin, který se váže na beta-adrenergní receptory,
zvyšuje cAMP, aktivuje cAMP-dependentní proteinkinázu (PKA), která redukuje
afinitu MLCK k CaCM a moduluje sílu kontrakce vyvolané zvýšeným kalciem
v cytosolu. Pokud převládnou hormonální vlivy sympatiku ve smyslu zvýšené
aktivace proteinkinázy (cestou adenylcyklázy), dojde ke zvýšené fosforylaci
kinázy lehkých řetězců, která se ve fosforylovaném stavu uvolňuje z vazby na Ca2+-kalmodulin
a tím se stává inaktivní, převládne aktivita fosfatázy lehkých řetězců myosinu,
defosforylují se lehké řetězce a sval relaxuje.
Fosfatáza působí i na fosforylovanou kinázu lehkého řetězce myosinu, takže relaxace nebo stah nastane nikoli změnou aktivity fosfatázy, ale změnou aktivity proteinkinázy sympatikem nebo změnou tvorby komplexu Ca2+-kalmodulin.
Další informace
Antonín Jabor