Abstrakt
C9 je protein komplementové kaskády.
Odkazy na jiné relevantní dokumenty, další
informace
Chemická
a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytu
Molekulová
hmotnost C9 je 77 000. Molekula C9 je tvořena jediným polypeptidickým řetězcem.
Elektroforetická pohyblivost je v oblasti beta globulinů.
Role v metabolismu
Glykoprotein C9 je poslední složka komplementové kaskády. Jejím
připojením ke komplexu C5b678 je završena tvorba membranolytického komplexu
(MAC). Kanálek vytvořený komplexem C5b678 je pomocí několika molekul C9
stabilizován. Tímto válcovitým útvarem se do buňky dostává voda a ionty
z extracelulárního prostoru. Vysoký onkotický tlak způsobí zduření a
později prasknutí buňky. Ke zničení erytrocytu stačí jedna léze atakující
membránu. Některé buňky dokáží jednu lézi vtáhnout dovnitř a zničit, což jim
poskytuje dočasnou ochranu před účinky komplementu.
Zbytky zničených buněk vychytávají fagocytární buňky.
Navázání C9 na komplex C5b678, který se nenavázal na buněčnou membránu
je možné, ovšem nevyvolá lýzu cílové buňky.
Zdroj
(syntéza, příjem)
Glykoprotein C9 je syntetizován v játrech a monocytech.
Způsob
vylučování nebo metabolismus
Eliminace z krevního oběhu probíhá v játrech.
Biologický
poločas
Biologický poločas C9 není znám.
Kontrolní
(řídící) mechanismy
Účinnost membranolytického komplexu může být inhibována HRF (protein
vázající C8), a CD59 (protektin). CD59 se umí navázat mezi C8 a C9 složky
komplementu a touto cestou zabrání navázání dalších složek C9 a stabilizování
lytického kanálku na povrchu cílové buňky.
Literatura
Stites D.P., Terr A.I.: Základní a klinická imunologie, Victoria
publishing, Praha, 1994 ISBN 80-85605-37-6.
Masopust J.: Klinická biochemie a hodnocení biochemických vyšetření,
Karolinum, Praha, 1998, ISBN 80-7184-649-3.
Human Protein Data (A.Haeberli, ed.), © VHC Verlagsges. MbH, Weinheim,
1997.
Fučíková T.: Klinická imunologie v praxi, 2. přepracované vydání,
Galén, Praha, 1997, ISBN 80-85824-57-4.
Autorské poznámky
Marcela Melčáková
recenze Miroslav
Engliš