Texty k NČLP›PA›Položky (analyty) - komponenta

C3 složka komplementu

PZAAS
Popisuje: C3 — C3 složka komplementu

OSN-SAbstraktOSN-E

Glykoprotein C3 je důležitou složkou komplementu. Hraje klíčovou roli v klasické i alternativní dráze aktivace komplementu.

 

OSN-SSynonymaOSN-E

C3, C3 složka komplementu, β1C-globulin, β1C-protein

 

OSN-SOdkazy na jiné relevantní dokumenty, další informaceOSN-E

C3 složka komplementu v likvoru

C3 složka komplementu v séru

 

OSN-SChemická a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytuOSN-E

C3 je glykoprotein o Mr = 185 000 (řetězec α má Mr = 115 000 a řetězec β má Mr = 75 000). Řetězce α a β jsou spojeny disulfidickými můstky. Uvnitř hydrofóbního pláště je skrytá thiolesterová vazba.

Při elektroforéze bílkovin se C3 pohybuje v oblasti β2-globulinů. Tato zóna je téměř výhradně tvořena C3 složkou komplementu. Při delším skladování séra dojde k degradaci C3. Fragment C3c způsobí zneostření a rozšíření β1 a souběžně dojde k poklesu β2. Postupem času a degradace může dojít až k vymizení β2.

 

 

 

 

 

OSN-SRole v metabolismuOSN-E

Při aktivaci C3, kdy se z α řetězce odštěpí peptid C3a (dalším fragmentem je C3b), je thiolesterová vazba odkryta a během 30 – 60 mikrosekund štěpena. Rozštěpení thiolesterové vazby znamená změnu struktury a také změnu biochemických vlastností.

C3b reaguje s nejbližším reaktantem. Tímto způsobem C3b opsonizuje. Pokud ovšem vhodného příjemce nenajde, může vytvořit kovalentní vazbu s vodou. Po této hydrolyzaci již nemůže vytvořit kovalentní vazbu a tudíž opsonizovat. C3b má velkou afinitu k IgG. Tento opsonin je mnohem silnější než samotný C3b.

Ovšem k pokračování komplementové kaskády je nutné, aby se složka C3b setkala s C4b a vznikla mezi nimi kovalentní vazba.

 

OSN-SZdroj (syntéza, příjem)OSN-E

C3 složka komplementu je syntetizována především v hepatocytech. K dalším buňkám syntetizujícím C3 patří monocyty, makrofágy, fibroblasty a endoteliální buňky.

 

OSN-SZpůsob vylučování nebo metabolismusOSN-E

Vlivem C3-konvertázy se C3 štěpí na fragmenty C3a a C3b. C3b je dále degradován proteázou na inaktivní C3c a C3dg. Nakonec jsou fragmenty C3 pohlceny fagocytárními buňkami v játrech.

 

OSN-SBiologický poločasOSN-E

Biologický poločas C3 je 2,5 dne.

 

OSN-SKontrolní (řídící) mechanismyOSN-E

Faktor B za přítomnosti Mg2+ spolu s faktorem D zvyšují proteolytický vliv komplexu C3iBb na C3 a tím na vznik fragmentů C3a a C3b.

Faktor H a faktor I zase podporují vznik inaktivního C3c a C3dg z C3b. Působí tak do jisté míry jako inhibiční kontrolní mechanismus.

 

OSN-SLiteraturaOSN-E

  • HAEBERLI A.: HUMAN PROTEIN DATA, 1. vydání, VCH Verlagsges.mbH, Weinheim, 1992, ISBN 3-527-28211-4.
  • RITCHIE R.F.: SERUM PROTEINS IN CLINICAL MEDICINE, 1. vydání, MPX Maine printing company, Portland Maine, 1996.
  • MURRAY R.K., GRANNER D.K., MAYES P.A., RODWELL V.W.: Harperova biochemie, H&H, Praha 2001, ISBN 80-7319-0 03-6.
  • STITES D.P., TERR A.I.: Základní a klinická imunologie, Victoria Publishing a.s., Praha 1994, ISBN 80-85605-37-6.
  • MASOPUST J.: Klinická biochemie, Požadování a hodnocení biochemických vyšetření, Karolinum, Praha, 1998, ISBN 80-7184-649-3.
  • ENGLIŠ M.: Interpretace elektroforézy plazmatických bílkovin v agarozovém gelu, AVICENUM, Praha, 1992, ISBN 80-201-0 170-5.
  • KARLSON, GEROK, GROSS: Pathobiochemie, ACADEMIA, Praha, 1987, 21-041-87.

 

OSN-SAutorské poznámkyOSN-E

Marcela Melčáková

 

.