Selektiny tvoří malou rodinu
adhezních molekul, složenou ze 3
členů: E-, P- a L-selektin. Zatímco fyziologické ligandy pro E- a L-selektiny s primární vazebnou
aktivitou nebyly zatím jednoznačně definovány. Funkčně nejvýznamnější ligand
pro P-selektin byl identifikován, jde o mucinu podobný glykoprotein PSGL-1
(P-selectin Glycoprotein Ligand-1). Je zřejmé, že na rozdíl od jiných
adhezních molekul, které váží různé proteiny, selektiny se váží na sacharidy.
Strukturu selektinu tvoří N-terminální Ca-dependentní lektinová doména, pak
následuje doména několikrát se opakující, podobná epidermálnímu růstovému
faktoru (EGF- like domain), napojená na několik opakujících se úseků, dále
transmembránová oblast a krátké cytoplazmatické zakončení. Selektiny se váží na
specifické oligosacharidové sekvence glykoproteinů a glykolipidů. Ligandem pro
P-selektin je oligosacharidová sekvence zvaná sialyl-Lewis antigen, která se
vyskytuje zejména na povrchu leukocytů.
Sialyl-Lewis antigen obsahuje 4 sacharidy, velmi specificky k sobě vázané
(od konce: sialová kyselina – galaktosa –N-acetylglukosamin (a fukosa) – zbytek
oligosacharidového řetězce).
Další informace
Helena Živná,
Pavel Živný