Primární struktura je určena pořadím aminokyselin
v polypeptidovém řetězci. Na struktuře se podílí pouze kovalentní,
tzv. peptidové vazby.
Při číslování pořadí aminokyselin v bílkovinném
řetězci se jako první aminokyselina označuje ta, která má na alfa-uhlíku
volnou aminoskupinu (tzv. N-konec proteinu) a svým karboxylem je vázána
s další aminokyselinou. Konec řetězce tvoří aminokyselina s volným
karboxylem (C‑konec proteinu).
Pořadí aminokyselin v řetězci bílkoviny je
podmíněno geneticky. V různých proteinech lze často nalézt úseky
s totožnou nebo velmi podobnou sekvencí (tzv. homologní úseky). Změny
v pořadí aminokyselin mohou vyvolat abnormální funkci proteinu, která se
může projevit určitým onemocněním (např. srpkovitá anemie způsobená záměnou
jediné aminokyseliny v molekule hemoglobinu).
Peptidová vazba
Peptidová vazba -CO-NH- je kovalentní vazba, která vzniká
reakcí mezi karboxylem jedné a aminoskupinou druhé aminokyseliny. Při reakci se
uvolňuje molekula vody. Štěpení peptidové vazby v organismu proto katalyzují
enzymy ze třídy hydroláz (peptidázy, proteázy).
Peptidová vazba má některé vlastnosti dvojné vazby: není volně otáčivá a
vzdálenost mezi C a N je kratší než u jiných vazeb C-N. Uhlík, kyslík, dusík a
vodík tvořící peptidovou vazbu leží společně s oběma sousedními
alfa-uhlíky v jedné rovině (planární uspořádání). Kyslík karboxylu a vodík
-NH- skupiny jsou k sobě navzájem v poloze trans. Postranní řetězce
aminokyselin na alfa-uhlíku jsou volně otáčivé. Toto uspořádání má vliv na
uspořádání vyšších struktur proteinů.
|
|
Části peptidového
řetězce jsou volně otočné kolem vazeb s a-C atomy aminokyselinových zbytků (vzájemnou polohu
určují torzní úhly). |
Peptidovou vazbu obsahují kromě bílkovin i sloučeniny s kratším
řetězcem (peptidy):
|
název |
počet aminokyselin v peptidovém řetězci |
poznámka |
|
oligopeptidy |
2 - 10 |
-di,-tri, ... dekapeptid |
|
polypeptidy |
11 - 100 |
|
|
bílkoviny |
> 100 |
Mr >10 000 |
Jaroslava Vávrová, Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Miroslav Engliš
.