Mikrofilamenta jsou velmi tenká vlákénka (7 nm),
složená z aktinu. Aktin je v nepolymerované
formě globulární protein o Mr= 43 000 a nazývá se G-aktin. Může
však polymerovat („hlavou k ocasu“) a vytvářet tak vlákénka F-aktinu.
Mikrofilamenta asociují s více
než 50 proteiny. Nejznámnější z nich je myosin, vyskytující se ve
svalových i nesvalových buňkách. Interakce aktinu,
myosinu a ATP vytváří kontraktilní sílu. Polymerizace a depolymerizace aktinu
je řízena specifickými proteiny, navázanými na aktin.
Plasmatická membrána, respektive
některé její integrální proteiny se napojují na proteiny cytoskeletu, což snižuje jejich mobilitu. U
erytrocytu je jednou z hlavních bílkovin cytoskeletu spektrin, dlouhý vláknitý protein, složený z dimeru (tj.
podjednotky alfa a beta) organizující se do tetrameru a vytvářející spolu
s vlákny aktinu, tropomyosinu a adduktinu rigidní cytoskeletovou síť,
propojenou s proteiny plasmatické membrány. Toto propojení udržuje
bikonkávní tvar erytrocytu. Mutace genů pro spektrin mění vlastnosti tohoto
podpovrchového cytoskeletu a erytrocyt neudrží svůj bikonkávní tvar a stává se
sférickým nebo eliptoidním (hereditární sférocytóza nebo eliptocytóza).
Poznámka
Cytochalasin B je látkou, která
potlačuje uspořádání mikrofilament tím, že pokryje jeden z jeho konců.
Toto vede ke změně tvaru buňky a především se potlačí buněčný pohyb. Faloidin
toxin
z muchomůrky Amanita phalloides uskutečňuje svůj toxický účinek inhibicí
depolymerizace aktinových filament (alfa-amanitin, jiný toxin muchomůrky
zelené, inhibuje RNA-polymerasu).
.