Vlastnosti aminokyselin lze rozdělit na fyzikální, chemické a biologické. Fyzikální vlastnosti postranních řetězců aminokyselin (velikost, polarita, acidobazický charakter, optické vlastnosti) mají pro formování konformace peptidů a bílkovin větší význam než chemická povaha postranních řetězců.

Fyzikální vlastnosti aminokyselin

Polarita

typ postranního řetězce	aminokyseliny	poznámky
nepolární (hydrofobní)	Alanin Valin Leucin Izoleucin Prolin Fenylalanin a do značné míry také Tryptofan Methionin	Jsou ve vodě méně rozpustné než ostatní aminokyseliny, jejich postranní řetězce se uplatňují v hydrofobních interakcích bílkovin.
polární, který nemá v neutrálním prostředí elektrický náboj	Serin Treonin Cystein Tyrozin Asparagin Glutamin	Polární postranní řetězec může vytvářet vodíkové vazby.
polární, který má v neutrálním prostředí elektrický náboj	Aspartát Glutamát Histidin Lysin Arginin	Polární postranní řetězec se podílí na elektrostatických interakcích.
bez postranního řetězce	Glycin

Acidobazický charakter

Výraznou vlastností aminokyselin je dipolární charakter jejich molekul – v závislosti na pH prostředí se mohou chovat jako kyseliny i jako zásady, jsou to látky amfoterní neboli amfolyty. Jednotlivá molekula aminokyselin v roztoku existuje pouze v jedné z možných forem (bez náboje ne):

H₃N⁺ CH(R) COOH

H₃N⁺ CH(R) COO^- (dipolární forma)

H₂N CH(R) COO^-

Polární charakter aminokyselin je příčinou jejich vysokého bodu tání, nerozpustnosti v nepolárních rozpouštědlech a rozpustnosti ve vodě. Rovnováha v roztoku je závislá na disociačních konstantách skupin -COOH, -NH₂ a na pH roztoku.

KEY-SIzoelektrický bodKEY-E (pI) odpovídá hodnotě pH, při které v roztoku převládá dipolární forma aminokyseliny, dipolární ion při pH = pI v elektrickém poli nemigruje.

pK₁ + pK₂

pI = --------------

K₁, K₂… kyselé disociační konstanty

aminokyselina	symbol	kyselá disociační konstanta pK = -log K	izoelektrický bod pI
Glycin	Gly	2,34; 9,60	5,97
Alanin	Ala	2,34; 9,69	6,01
Valin	Val	2,32; 9,62	5,97
Leucin	Leu	2,36; 9,60	5,98
Izoleucin	Ile	2,26; 9,62	6,02
Serin	Ser	2,21; 9,15	5,68
Treonin	Thr	2,15; 9,12	5,64
Cystein	Cys	1,71; 8,33 (SH); 10,78	5,02
Methionin	Met	2,28; 9,21	5,74
Aspartát	Asp	2,09; 3,86 (beta-COOH); 9,82	2,98
Glutamát	Glu	2,19; 4,25 (gama-COOH); 9,67	3,22
Asparagin	Asn	2,02; 8,80	5,41
Glutamin	Gln	2,17; 9,13	5,65
Lysin	Lys	2,20; 8,90; 10,28 (epsilon-NH₃⁺)	9,59
Arginin	Arg	2,17; 9,04; 12,48 (Gua⁺)	10,76
Histidin	His	1,82; 6,0 (Im⁺); 9,17	7,59
Fenylalanin	Phe	1,83; 9,13	5,48
Tyrozin	Tyr	2,20; 10,07 (OH); 9,11	5,66
Tryptofan	Trp	2,38; 9,39	5,89
Prolin	Pro	1,99; 10,60	6,40

Chemické vlastnosti alfa-aminokyselin

Obecné chemické vlastnosti alfa-aminokyselin vyplývají ze společné struktury na jejich alfa-uhlíkovém atomu. Karboxylová skupina může vytvářet funkční deriváty reakcí s nukleofilními činidly, uplatňuje se zejména tvorba amidů, esterů. Aminoskupina vytváří karboxamidy reakcí s oxidem uhličitým, acylamidy reakcí s kyselinami a Schiffovy báze reakcí s karbonylovými sloučeninami.

Všechny tyto reakce se uplatňují při biochemických přeměnách aminokyselin v organismu i v mechanismu funkce bílkovin.

Reakcí dvou aminokyselin, při níž reaguje alfa-aminoskupina jedné aminokyseliny s alfa-karboxylovou skupinou druhé, vzniká dipeptid. Vazba, kterou jsou zbytky aminokyselin spojeny, se nazývá KEY-Speptidová vazbaKEY-E . Tato vazba se v silně kyselém i zásaditém prostředí snadno hydrolyticky štěpí, v neutrálním prostředí je stálá.

Rozlišují se oligopeptidy (do 10 aminokyselinových zbytků), polypeptidy (11-100 aminokyselinových zbytků). Peptidové řetězce obsahující více než 100 aminokyselinových zbytků tvoří základ bílkovin.

Dělení aminokyselin

alifatické	Glycin Alanin Valin Leucin Izoleucin Serin Treonin
aromatické	Fenylalanin Tyrozin Tryptofan	spojují se van der Waalsovými vazbami s jinými aromatickými sloučeninami
		aromatické kruhy fungují jako chromofory a absorbují UV záření v oblasti vlnových délek 260 - 300 nm
kyselé (aminodikarboxylové)	Aspartát Glutamát	při pH = 7 jsou negativně nabité
		mohou elektrostaticky vázat kationty a vytvářet solné můstky s kladně nabitými skupinami
		mohou kovalentně vázat aminy, alkoholy, oxid uhličitý
bazické (diaminomonokarboxylové)	Lysin Arginin Histidin (slabě)	při pH = 7 jsou pozitivně nabité
		představují protipól kyselých funkčních skupin pro tvorbu solných můstků a vazbu aniontů
		mohou kovalentně vázat karbonylové skupiny formou Schiffových bazí

Biologické vlastnosti aminokyselin

Kromě kódovaných aminokyselin má mnoho dalších aminokyselin biologický význam. Mohou to být nejen alfa-, ale i beta-, gama- nebo delta-aminokyseliny. Např. beta-alanin je prekurzorem vitaminu pantotenové kyseliny a součástí některých peptidů (anserinu, karnozinu, aj.). Gama-aminobutyrát je inhibitor přenosu informací mezi nervovými buňkami. Různě substituované přírodní aminokyseliny jsou např. ornitin, citrulin – významné meziprodukty močovinovinového cyklu.

Karolína Pešková

Aminokyseliny: vlastnosti