Odborné textyRepetitorium - klinická genetikaRepetitorium - biochemie obecná

Enzymy: základní pojmy

AJECN

Základní pojmy enzymologie

 

aktivní centrum (active center, active site)

Oblast enzymu, kde probíhá specifická reakce.

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

alosterický enzym (allosteric enzyme)

 

Enzym obsahující oblast, oddělenou od místa vazby substrátu, na niž se mohou vázat malé regulační molekuly (efektory) a ovlivňovat katalytickou aktivitu enzymu.

alosterický efektor (allosteric effector)

 

 

Specifická malá molekula, která se váže na apoprotein na odlišném místě než je katalytické místo a moduluje (aktivací nebo inhibicí) biologickou aktivitu.

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

biokatalyzátor (biocatalyst)

Katalyzátor biologického původu, typicky enzym.

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

enzym (enzyme)

Makromolekula, obvykle protein, často obsahující nebovyžadující jeden nebo více kovových iontů, která působí jako (bio)katalyzátor zvýšením reakčního toku.

enzymová indukce (enzyme induction)

 

Proces, kdy se syntetizuje indukovatelný enzym jako odpověď na působení specifické molekuly induktoru.

enzymová represe (enzyme repression)

 

Situace při které je syntéze enzymu zabráněno molekulou represoru.

izoenzym (isoenzyme)

 

Mnohočetné formy enzymů s rozdílnou primární strukturou determinovanou geneticky.

kinetika Michaelise a Mentenové (Michaelis-Menten kinetics

 

Závislost počáteční rychlosti konverze substrátu (S) na produkt (P) při enzymové nebo jiné katalyzované reakci. Nejjednodušší mechanismus

 

          k1        k2

E + S ↔ ES ↔ E + P

          k-1       k-2

 

dává při podmínkách počátečního steady state a při [P] = 0 rovnici Michaelis-Mentenové

 

      V[S]         

ν = ------------

     Km + [S]

 

kde ν je rychlost konverze (Ms-1), V = k2[E] je maximální tok při [S] =: pro určitou koncentraci anzymu/katalyzátoru, k2 je číslo obratu (s-1) a Km = (k-1 + k2)/k1 je Michaelisova konstanta při použitých podmínkách. V případě, že enzym nebo katalyzátor není čistý, [E] se udává jako gl-1 místo M. Rovnice vede k hyperbolické závislosti ν na [S], která se v praxi pozoruje často a dokonce i když [S] není ve velkém nadbytku nad [E].

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

koenzym (coenzyme)

 

Disociovatelná nízkomolekulární neproteinová organická látka (obvykle nukleotid), která se účastní enzymových reakcí jako akceptor nebo donor chemických skupin nebo elektronů.

kofaktor (cofactor)

 

 

Organická molekula nebo iont (obvykle iont kovu) který je nutný pro aktivitu enzymu. Připojen je buď volně (koenzym) nebo pevně (prostetická skupina).

metaloenzym (metalloenzyme)

 

Enzym, který v aktivním stavu obsahuje jeden nebo více kovových iontů, které jsou nezbytné pro jeho biologickou funkci.

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

multienzym (multienzyme)

 

Protein vykazující více než jednu katalytickou funkci příslušející odděleným částem polypeptidového řetězce (domény) nebo odlišnými jednotkami nebo obojím.

 

Zdroj: Glossary of terms used in bioinorganic chemistry, IUPAC Recommendations 1997

prostetická skupina (prostethic group)

 

Pevně vázaná specifická nepolypeptidová jednotka v proteinu určující a účastnící se jeho biologické aktivity (viz též kofaktor).

vazebné místo (binding site)

 

Specifická oblast (nebo atom) molekulové entity, která je schopna vstoupit do stabilizující interakce s jinou molekulovou entitou.

 

 

Další informace

 

 

Antonín Jabor