Proteiny biologických membrán uskutečňují velké množství specifických procesů, typických pro membrány, takže se mnoho proteinů buňky vyskytuje pouze v membránách. Příkladem membránových proteinů jsou transportéry (Na⁺K⁺) nebo ATPázové pumpy, spojky=”linkers” (integriny), receptory (např. receptor pro růstový faktor odvozený od destiček), enzymy (adenylátcyklasa), povrchové antigeny atd. Můžeme je dělit na na proteiny periferní a integrální. Většina biologických membrán má oba druhy.

 

Periferní proteiny biologických membrán lze relativně snadno oddělit od lipidové dvojvrstvy solnými roztoky, pomocí EDTA (etylendiaminotetraacetát) nebo urey. Periferní proteiny obsahují převážně (asi ze dvou třetin) aminokyseliny s hydrofilními nebo neutrálními zbytky aminokyselin, méně jsou zastoupeny aminokyseliny s hydrofobními zbytky.

 

Integrální proteiny biologických membrán se od lipidové dvojvrstvy oddělují obtížněji, je nutné použít detergenty. Postranní řetězce aminokyselin integrálních proteinů jsou ze 40 až 60 % hydrofobní. Integrální proteiny mohou (ale nemusejí) procházet lipidovou dvojvrstvou. V prvním případě se protein kovalentně váže na řetězec mastné kyseliny nebo na sacharidovou složku fosfatidylinositolu. Ve druhém případě se hovoří o transmembránových integrálních proteinech.

 

Transmembránové integrální proteiny mají hydrofobní zbytky aminokyselin (např. izoleucinu) uspořádány do řetězců o přibližně 20 zbytcích, které jsou odděleny pruhy hydrofilních zbytků (např. argininu). Hydrofobní řetězce mají dvě základní vlastnosti: jsou uspořádány do α-šroubovice a mají délku kolem 3 nm (30 Å, tj. 0,15 nm na jeden aminokyselinový zbytek), tedy délku nutnou pro kolmý průchod membránou z fosfolipidové dvojvrstvy obsahující 16- a 18-uhlíkaté mastné kyseliny. Integrální protein může vytvářet několik hydrofobních řetězců a transmembránový průchod může být mnohočetný.

 

Další informace

Lipidy biologických membrán

Buněčné a strukturální proteiny

 

 

Antonín Jabor