Struktura
proteinů a stabilita strukturního uspořádání je dána různými typy vazeb a nevazebných
interakcí. Každá bílkovina má svou specifickou strukturu danou pořadím a
zastoupením různých aminokyselin v polypeptidovém řetězci, aminokyselinové
složení má vliv na prostorové uspořádání molekuly i na biologickou aktivitu
proteinů.
Protein, který se nachází v
biologicky aktivní konformaci, označujeme jako “nativní protein”. Tato
konformace má nejnižší obsah volné energie, během biologické funkce proteinu se
však tato konformace částečně mění.
|
|
definuje pořadí aminokyselin
v polypeptidovém řetězci, nerespektuje jejich prostorové uspořádání. |
|
Sekundární struktura proteinů představuje geometrické uspořádání základního polypeptidového řetězce
vyvolané otáčením rovin peptidových vazeb kolem alfa-uhlíků. |
|
|
|
Terciární struktura proteinů je výsledkem interakcí
mezi aminokyselinovými zbytky, které jsou v primární struktuře od sebe
více vzdáleny, vyplývá z prostorového uspořádání jednotlivých sekundárních
struktur. |
|
Kvartérní struktura
proteinů je formou prostorového uspořádání
oligomeru tvořeného asociací dvou nebo více polypeptidových řetězců
(protomerů) vzájemně vázaných nekovalentními interakcemi. |
|
Další informace
Jaroslava Vávrová, Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Miroslav Engliš.