Enzymy

Enzymy jsou katalyzátory všech biochemických reakcí probíhajících v organismu. Většina enzymů patří mezi globulární proteiny, ale i molekuly RNA mohou působit jako vysoce aktivní enzym.

Enzymy se nachází ve všech živých systémech, katalytickou funkci vykonává složená bílkovina, nebílkovinná část enzymů se nazývá kofaktor.

Kofaktory jsou nízkomolekulové neaminokyselinové struktury, jejich funkce spočívá v přenosu atomů nebo elektronů při biochemických reakcích, které enzymy katalyzují.

Enzymy mají řadu významných vlastností:

jsou značně účinné (1 molekula enzymu za 1 sekundu přemění až 5.10⁴ molekul substrátu)
jsou vysoce specifické

typ katalyzované reakce
substrátová specifita

jsou nenáročné, pracují většinou za mírných podmínek (20 až 40^oC, pH kolem 7)
jejich účinek lze snadno regulovat

Katalytickou účinnost enzymů výrazně ovlivňuje celá řada látek - tzv. efektory. Pokud zvyšují aktivitu, nazývají se aktivátory, látky snižující účinek enzymu se nazývají inhibitory.

Z hlediska mechanismu působení rozeznáváme 4 typy inhibice, které se mohou odlišit srovnáním velikosti Michaelisovy konstanty a mezných rychlostí naměřených bez a za přítomnosti inhibitoru (kinetika enzymových reakcí)

1. kompetitivní

2. nekompetitivní a smíšená

3. akompetitivní

Kompetitivní inhibice

Inhibitor neovlivňuje meznou rychlost, ale zvyšuje Michaelisovu konstantu

Kompetitivní inhibitory mají strukturu podobnou substrátu, enzym je nerozezná a vytvoří inaktivní komplex s inhibitorem (tvorba komplexu je reverzibilní), enzym je tím blokován.

Nekompetitivní a smíšená inhibice

U nekompetitivní inhibice inhibitor nevyvolá změnu Michaelisovy konstanty, ale snižuje meznou rychlost.

U smíšené inhibice inhibitor mění Michaelisovu konstantu, meznou rychlost i jejich poměr.

Nekompetitivní inhibitory snižují rychlost přeměny substrátu na produkt, mechanismus účinku je založen na allosterickém efektu - inhibitory se vážou mimo aktivní centrum enzymu, vazbou změní jeho strukturu a tím mění konformaci enzymu na inaktivní.

Akompetitivní inhibice

Inhibitor snižuje meznou rychlost i Michaelisovu konstantu, ale tak, že nemění jejich poměr.

Akompetitivní inhibitory se mohou vázat pouze na komplex enzym-substrát, když vazba substrátu vhodně změní konformaci enzymu. Vazbou na komplex enzym-substrát zabrání inhibitor vzniku produktu.

Literatura

Z.Vodrážka: Biochemie. Academia, Praha 1992.

Další informace:

Karolína Pešková