Odborné textyRepetitorium - klinická genetikaRepetitorium - volné kyslíkové radikály

Volné kyslíkové radikály: ochranné mechanismy

JVAAK

Ochranné mechanismy při působení reaktivních forem kyslíku

 

V biologických materiálech se setkáváme se dvěma způsoby ochrany proti kyslíkovým reaktivním formám. Jedná se na jedné straně o ochranu prostřednictvím enzymů, které katalyzují reakce na odstranění škodlivých kyslíkových intermediátů, nebo o mechanismy neenzymové regulace nežádoucích vlivů volných kyslíkových radikálů (VKR). Antioxidační systémy se uplatňují při snížení lokální koncentrace kyslíku, brání katalytickému působení kovových prooxidačních iontů jako jsou železo nebo měď, omezují reaktivní formy kyslíku jako superoxid a hydrogenperoxid, odklízí vznikající volné kyslíkové radikály a singletový kyslík, jsou schopny také zastavovat řetězovou reakci iniciace radikálů. Podle lokalizace působení lze antioxidanty dělit na buněčné, membránové, extracelulární a lipoproteinové (Brown and Goldstein, 1983, Jialal and Devaraj, 1996, Gutteridge, 1995).

 

Enzymové ochranné mechanismy jsou výhodné z hlediska zachování esenciálních látek v buňce, jejich účinnost se však vztahuje pouze k eliminaci peroxidu vodíku a superoxid anion radikálu, proti hydroxylovým radikálům a singletovému kyslíku je tato ochrana nevýznamná. Podle hlediska, jak se enzymy uplatňují v metabolismu se rozlišují a) enzymy podílející se při tvorbě VKR, b) enzymy přeměňující jednu reaktivní formu kyslíku na jinou, c) enzymy odstraňující VKR (Racek and Holeček, 1999).

Základním antioxidačním enzymem je superoxiddismutáza (SOD, EC 1.15.1.1) patřící do skupiny enzymů přeměňujících reaktivní formu kyslíku na jinou. SOD je zastoupena v mitochondriích a cytosolu, byla nalezena téměř ve všech aerobních organismech. Všechny typy SOD jsou metaloproteiny (významné jsou SOD-CuZn, SOD-Mn, SOD-Fe). SOD katalyzuje dismutační reakce, jejichž  mechanismus je založen na redoxním cyklu. Kov v aktivním místě enzymu je redukován jedním O2-. a pak reoxidován druhým O2-.. Reakční mechanismus dismutační reakce lze popsat rovnicemi (1) a (2):

 

SOD-Mn   + O2-.      ¾®    SOD-Mn-1    +   O2                                (1)

SOD-Mn-1   + O2-. +  2H+   ¾® SOD-Mn   + H2O2                           (2)

 

Neméně významným enzymem této třídy je myeloperoxidáza (MPO, EC 1.11.1.7) katalyzující reakci peroxidu vodíku s chloridovými ionty za vzniku dalšího produktu s vysokými oxidačními účinky, kyseliny chlorné. Myeloperoxidáza je glykoprotein uvolněný při aktivaci polymorfonukleárních neutrofilů, které jsou součástí ochranného mechanismu při produkci potenciálního oxidantu HOCl. Podílu MPO v patogenezi aterosklerózy je přisuzován mechanismus MPO/H2O2/Cl-, literárně je doložena možnost konverze LDL na aterogenní lipoprotein s přispěním MPO (Hoy, 2002).      

 

Superoxiddismutasy (SOD) konvertují superoxid produkovaný v cytosolu a v mitochondriích na peroxid vodíku a kyslík. Glutathionperoxidasa (GPx) využívá peroxid vodíku ke konverzi redukovaného glutathionu (GSH) na jeho oxidovanou formu (GSSG). Prostřednictvím glutathionreduktasy (GR) dochází k redukci GSSG zpět na GSH při současné oxidaci NADPH. Katalasa se podílí na rychlém rozkladu peroxidu vodíku.

 

Mezi enzymy odstraňující VKR patří především kataláza (EC 1.11.1.6) a glutathionperoxidáza (GPx, EC 1.11.1.9). Kataláza je přítomna v peroxisomech (80%) a cytosolu (20%), zajišťuje přeměnu peroxidu vodíku na vodu a kyslík:

2 H2O2   ®  2 H2O    +   O2                                                                      (3)

Kataláza působí na peroxid vodíku ve vysokých koncentracích, tím se liší od peroxidáz, kde kromě peroxidu vodíku působí ještě další reakcí oxidovaný kosubstrát (Racek and Holeček, 1999).

Důležitým zástupcem peroxidáz mezi enzymy antioxidačního ochranného systému je glutathionperoxidáza (GPx) významná při odstraňování H2O2 a lipidových hydroperoxidů. GPx se vyskytuje ve třech formách, aktivita glutathionperoxidáz přítomných v extracelulární tekutině je podmíněna přítomností selenu (v aktivním centru obsahují aminokyselinu selenocystein), naproti tomu fosfolipidová GPx vázaná v membráně neobsahuje selen a její afinita je vyšší pro peroxidy lipidů než pro H2O2. GPx katalyzuje (14) štěpení peroxidu při současné oxidaci cystein obsahujícího glutathionu (GSH):

 

XOOH   +   2 GSH   ®   XOH   + H2O   +   GSSG                        (4)

X - atom vodíku nebo alkylový řetězec

 

Funkci glutathionperoxidáz zajišťuje svou účastí na plynulé regeneraci glutathionu zpět do redukované formy enzym glutathionreduktáza (GR, EC 1.6.4.2), ke svému působení vyžaduje přítomnost NADPH.

Důležitou roli v regulaci buněčných funkcí má nitroxidsyntáza (NOS) katalyzující přeměnu argininu na citrulin. NOS je schopná redukovat kyslík prostřednictvím  NADPH i v nepřítomnosti hlavního substrátu argininu, výsledkem tohoto katalytického působení je pak superoxid anion radikál nebo peroxid vodíku. Rozlišovány jsou v podstatě dva typy NOS – konstitutivní a inducibilní (Racek and Holeček, 1999).

 

 

Neenzymové ochranné mechanismy mohou být zprostředkovány reakcemi VKR a esenciálních komponent buňky (např. tyrosinu nebo methioninu). Tyto ochranné látky jsou oxidovány nebo redukovány za vzniku peroxidu vodíku, alkoholů, ketonů apod.

 

Ochrana před singletovým kyslíkem (1O2) může být např. vedena dvěma mechanismy, v jednom případě 1O2 předá energii molekule tzv. odklízeče (zametače, scavengeru), a sám přechází do základního stavu kyslíku, druhým mechanismem dochází i inkorporaci kyslíku do molekuly tohoto odklízeče.

 

Tripeptid glutathion se podílí na ochraně DNA proti poškození ionizujícím zářením, je výzamným substrátem pro glutathionperoxidázu (Gpx) a glutathiontransferázu a slouží také jako neenzymový odklízeč singletového kyslíku a hydroxylového radikálu.

 

Singletový kyslík je vychytáván také  beta-karotenem přítomným v membránách. Energie VKR přenesená na molekulu b-karotenu je uvolňována rozkladným procesem nebo absorpcí a reverzibilní izomerií, kdy cis dvojná vazba v molekule b-karotenu přechází na trans konfiguraci.

 

Významné místo v přehledu neenzymových ochranných systémů zaujímá kooperace dvou antioxidačních vitamínů: vitamínu E (a-tokoferolu) rozpustného v tucích a proto také lokalizovaného převážně v membránách a ve vodě rozpustného vitamínu C (askorbátu). Vysoká biologická aktivita vitamínu E se vysvětluje stabilizací strukturně-funkčních vlastností biologických membrán buď prostřednictvím inhibice lipoperoxidace (LPO), nebo stabilizací lipidové dvojvrstvy nevazebnými interakcemi, či zhášením molekulárního kyslíku. Polyfunkční působení vitamínu E je podmíněno dvěma zcela odlišnými fragmenty molekuly – chromanolovým jádrem s OH skupinou a fytolovým řetězcem. Díky této struktuře se tokoferoly ukládají v membránách buněk všech tkání v těsném sousedství polynenasycených mastných kyselin (PUFA) membránových fosfolipidů (1 mol tokoferolu ochrání před oxidací 220 mol PUFA) a v sousedství membránových enzymů, např. izoenzymů cytochromu P-450, které při detoxikaci cizorodých látek produkují VKR. Oxidované LDL částice, produkované při oxidaci LDL volnými kyslíkovými radikály, jsou pro cirkulující monocyty a makrofágy chemoatraktanty. Tokoferoly přijímají elektrony VKR ochotněji a rychleji než membránové PUFA, při odstraňování VKR reaguje fenolická hydroskupina tokoferolu s lipidovým peroxyradikálem za vzniku organického hydroperoxidu a relativně stabilního tokoferylového radikálu. Na regeneraci tohoto radikálu zpět do biologicky účinné formy (obr. 1) se podílí především kyselina askorbová (vitamín C) (Bowry et al., 1992), ale také cystein či glutathion. V erytrocytech se oxidovaný tokoferol redukuje prostřednictvím enzymu NADH-cytochrom c reduktázy. Za extracelulární antioxidant vitamín C je považována samotná kyselina L-askorbová (AA) nebo její směs s kyselinou dehydro-askorbovou (DHAA). Oxidace kyseliny L-askorbové na dehydro-askorbovou je reversibilní a obě složky jsou považovány za biologicky aktivní (Burtis and Ashwood, 1999, Kaplan and Pesce, 1996, Bates, 1997).

 

obr. 1: Mechanismus vzájemného působení vitamínů E a C

 

 

Mezi další možné lapače radikálů patří např. kyselina močová, která váže železo a brání tak iontům Fe3+ podílet se na vzniku OH., albumin při nízké koncentraci, nižší než fyziologické je schopen reagovat s hydroxylovými radikály, inhibuje LPO stimulovanou měďnatými ionty, do systému neenzymového odklízení VKR přispívají také reakce některých aminokyselin (tryptofan) a glykoproteinů (ceruloplazmin).

 

Fenolové a polyfenolové sloučeniny mohou jako primární antioxidanty interferovat s oxidací lipidů v kompetitivní reakci tím, že reagují s radikály hydroperoxidů (ROO.) nebo alkoxylovými radikály (RO.) a poskytují tak atom vodíku, čímž přeruší řetězovou radikálovou reakci lipidů. Ověřování mechanismu působení polyfenolových látek (katechinů, flavanolů, anthokyanidinů) je v posledních letech věnována značná pozornost (Rimm et al., 1999, Šmidrkal et al., 2001, Čopíková, 2001).

 

Literatura:

·       Bates CJ. Vitamin Analysis. Ann Clin Biochem 1997; 34, 599 – 626.

·       Bowry VW, Ingold KU, Stocker R. Vitamin E in human low-density liporpotein: when and how is antioxidant becomes a prooxidant. Biochem J 1992; 288: 341-344.

·       Burtis CA , Ashwood ER (Eds) . Tietzbook of Clinical Chemistry. 3rd Edition.  Philadelphia. W. B. Saunders , 1999.

·       Čopíková J. Čokoláda a zdraví. Chem Listy 2001; 95: 610 – 615.

·       Kaplan LA , Pesce AJ ( Eds.). Clinical Chemistry. Theory, Analysis, Correlation. 3 Edition. St. Louis. Mosby, 1996.

·       Hoy A, Leininger-Muller B, Kutter D et al. Growing significance of myeloperoxidase in non-infectious diseases. Clin Chem Lab Med 2002; 40(1): 2-8.

·       Racek J a Holeček V. Enzymy a volné radikály. Chem Listy 1999; 93: 774 – 780.

 

Další informace:

·        Volné kyslíkové radikály: charakteristika

·        Volné kyslíkové radikály a proces aterogeneze

·        Volné kyslíkové radikály: LPO

·        Volné kyslíkové radikály: zdroje

 

Jaroslava Vávrová

.