Biologické aktivity imunoglobulinových molekul se odvíjejí od struktury. Imunoglobuliny jsou bifunkční molekuly, které vážou antigen a vyvolávají další biologické pochody nezávislé na specifitě protilátky. Tyto dva druhy aktivit jsou lokalizovány na odlišných částech molekuly imunoglobulinu. Vazba antigenu je zprostředkována variabilními oblastmi řetězců H a L, další biologické aktivity C oblastmi řetězců H.

Imunoglobulin G (IgG) představuje u zdravých dospělých osob asi 75 % celkových imunoglobulinů séra. Strukturálně je tvořen jedním monomérem a má dvě vazebná místa. Je nejdůležitější složkou připravovaných polyklonálních antisér pro imnoanalýzu (viz Imunochemické techniky).

Podtřídy IgG se na této koncentraci podílejí následovně:

- IgG1 60-70 %,

- IgG2 14-20 %,

- IgG3 4-8 %,

- IgG4 2-6 %.

Vzájemné koncentrační zastoupení jednotlivých podtříd je charakteristické pro každého jednotlivce a koreluje s některými allotypovými znaky lokalizovanými na C oblastech řetězců H. Znamená to, že produkce protilátek dané podtřídy imunoglobulinů je geneticky kontrolována.

IgG je u lidí jedinou imunoglobulinovou třídou, která prochází placentou a zajišťuje obranu novorozence v prvých měsících jeho života. Transport jednotlivých podtříd IgG neodpovídá jejich vzájemnému koncentračnímu zastoupení v séru (např. IgG2 prochází podstatně pomaleji než imunoglobuliny ostatních podtříd).

Fixace komplementu je rovněž závislá na podtřídě IgG molekul. Klesá v pořadí: IgG3, IgG1, IgG2 a IgG4. IgG4 nefixuje komplement klasickou dráhou (tj. vazbou C1q), ale je aktivní v alternativní dráze aktivace komplementu. Zdá se pravděpodobné, že je vazebné místo pro C1q na C_H2 doméně IgG molekuly.

Makrofágy nesou povrchové receptory, které vážou IgG1 a IgG3 a jejich Fc fragmenty. Pasivní vazba protilátek těmito receptory pro fragmenty Fc je zodpovědná za ozbrojování (arming) makrofágů pro cytotoxické reakce. Fc receptory na makrofázích také usnadňují fagocytozu korpuskulámích antigenů, jako jsou bakterie, (které jsou protilátkou potahovány - tento jev je znám jako opsonizace). Vazebné místo Fc receptem váže molekuly IgG1 a IgG3 v oblasti domény C_H3. Základní rozdíly mezi imunoglobuliny jednotlivých podtříd lidského IgG jsou shrnuty v tabulce:

	IgG1	IgG2	IgG3	IgG4
Relativní zastoupení z IgG [%]	70	20	6	4
Poločas v séru [dny]	23	23	7	23
Průchod placentou	+++	+	+++	+++
Fixace komplementu	++	+	+++	-
Vazba na receptory pro Fc	+++	+	+++	-

Imunoglobulin A (IgA)

IgA je dominantní třídou imunoglobulinů slizničního imunitního systému. Každá molekula sekrečního IgA je tvořena dvěma základními čtyřřetězcovými podjednotkami, jednou molekulou sekreční komponenty a jedním řetězcem J. Molekulová hmotnost sekrečního IgA je přibližně 400 000. Protože je sekreční IgA přítomen ve velkém množství ve slinách, slzách, v bronchiálních sekretech, v nosní mukózní tkáni, v prostatické tekutině, ve vaginálním sekretu a slizničních sekretech tenkého střeva, působí jako primární obranný mechanismus proti místním infekcím a představuje důležitý mechanismus obrany proti virové infekci. V séru je IgA přítomen jak v monomerní, tak polymerní formě. Podle koncentrace se podílí a celkovém množství imunoglobulinů asi 15 %.

Imunoglobulin M (IgM)

Na IgM připadá asi 10 % celkových imunoglobulinů séra zdravého dospělého člověka, tvoří se během primární protilátkové odpovědi, tedy dříve než IgG..

V séru se nachází převážně ve formě pentamerů (viz obrázek) o relativní molekulové hmotnosti přibližně 900 000. IgM je prvou protilátkou časné imunitní odpovědi na většinu antigenů a převládá v odpovědích na antigeny krevních skupin. IgM je (spolu s IgD) hlavním imunoglobulinem exprimovaným na povrchu buněk B. IgM je nejúčinnější imunoglobulinovou třídou v systému fixace komplementu, pouze jedna molekula IgM vázaná na antigen postačí k zahájení komplementové kaskády.

Molekuly IgM tak mohou teoreticky mít 10 vazebných míst. Tento počet se však zjišťuje pouze při reakci s malými hapteny. Při reakci s většími antigeny počet účinných vazebných míst klesá na 5. Příčinou tohoto jevu je pravděpodobně stérická zábrana. Protilátky IgM mají poměrně velkou aglutinační kapacitu, tj. schopnost tvořit s antigeny shluky. O skladbě vazebného místa mohou rozhodovat aminokyseliny, které jsou na řetězci od sebe velmi vzdálené, ale v reálném prostorovém uspořádání jsou velmi blízko sebe.

Imunoglobulin D (IgD)

IgD je monomerní imunoglobulinová molekula o molekulové hmotnosti vyšší než IgG, tj. 180 000. Tento imunoglobulin je v séru přítomen ve stopovém množství (0,2 % z celkového množství imunoglobulinů séra). Je nestálý, vlivem teplotních změn a proteolytických enzymů podléhá štěpení. Základní funkce IgD zůstává neobjasněná. IgD (spolu s IgM) je hlavním povrchovým imunoglobulinem lymfocytů B charakteristickým pro dané fáze jejich vývoje. Předpokládá se, že se IgD podílí na diferenciaci těchto buněk.

Imunoglobulin E (IgE)

Protilátky IgE patří do skupiny reaginů. Objev a charakteristika IgE znamenaly základní zlom ve studiu mechanismu alergických onemocnění. IgE má molekulovou hmotnost 190 000. Na celkovém množství sérových imunoglobulinů se podílí pouze 0,004 %. Prostřednictvím Fc fragmentu se IgE váže s vysokou afinitou na žírné buňky. Po interakci se specifickými antigeny (alergeny), podněcují protilátky IgE uvolnění farmakologických mediátorů ze žírných buněk. Tyto po působení alergenů vyvolávají na kůži alergických jedinců typické kožní reakce. IgE je velmi dobrým příkladem bifunkční povahy protilátkové molekuly. Alergen je alternativním označením pro antigen, který stimuluje produkci IgE. Tyto váží alergen svojí Fab částí, za vazbu IgE na tkáňové buňky je zodpovědná Fc část molekuly. Stejně jako IgG a IgD je IgE přítomen v tělních tekutinách pouze ve formě monomerů. Vedle úlohy v mechanismu alergické odpovědi, hraje IgE také významnou roli v obraně organismu proti parazitárním infekcím.

Další informace

· Imunoglobuliny

· Imunoglobuliny: struktura

· Heterogenita imunoglobulinů

o Typy lehkých a těžkých řetězců,

o Vlastnosti lidských imunoglobulinů

o Podtřídy polypeptidových řetězců

o Allelické formy těžkých a lehkých řetězců

· Sekreční komponenta a řetězec J

· Sacharidové složky imunoglobulinů

· Imunoglobuliny: variabilní oblast

· Imunoglobuliny: idiotypy