Sekreční komponenta (S-component, S-chain) je jednoduchý polypeptidový řetězec molekulární hmotnosti 70 000 s vysokým obsahem cukrů. Aminokyselinové složení sekreční komponenty je výrazně odlišné od složení polypeptidových řetězců všech imunoglobulinů, včetně řetězce J.

Řetězec J (J-chain) je malý kyselý polypeptid syntetizovaný buňkami, které secernují polymerní imunoglobuliny.

Z výsledků kvantitativních stanovení vyplývá, že je v každém pentameru IgM nebo polymerní formě IgA jeden řetězec J. Řetězec J je kovalentně vázán na předposlední cysteinový zbytek řetězců alfa nebo mí.

Imunoglobuliny se nacházejí nejen v séru, ale také různých sekretech. Základním sekrečním imunoglobulinem pro většinu živočišných druhů je IgA. V séru jsou molekuly IgA obvykle tvořeny základní čtyřřetězcovou podjednotkou o molekulové hmotnosti 160 000. Tato jednotka může polymerovat za vzniku osmi-, dvanáctiřetězcových nebo ještě více řetězců obsahujících molekul, ve kterých jsou základní podjednotky mezi sebou vázány disulfidickými vazbami. V sekretech se nacházejí IgA tvořené dvěma základními podjednotkami spojenými řetězcem J a sekreční komponentou. Řetězec J je nacházen ve všech polymerních formách imunoglobulinů, které obsahují dvě nebo více základních podjednotek.

Na obrázku jsou uvedeny zjednodušené modely sekrečního IgA a různé polymerní formy sérových imunoglobulinů. Z některých nálezů vyplývá, že vazba IgA na sekreční komponentu nebo řetězec J, nebo oba současně, může podporovat polymeraci další monomemí čtyřřetězcové podjednotky. Sekreční komponenta je obvykle nacházena ve dvou formách: volné nebo vázané silnými nekovalentními interakcemi na molekuly IgA. I když byly u malé části sekrečního IgA prokázány disulfidické můstky, je zřejmé, že tvorba polymerů IgA není vznikem kovalentní vazby podmíněna. Sekreční komponenta je syntetizována v epiteliálních buňkách v blízkosti slizniční membrány, tedy v místě sekrece. Pravděpodobně umožňuje transport IgA slizniční tkání do sekretů.