Prostorové modely imunoglobulinových molekul, odvozené ze sekvence aminokyselin v polypeptidickém řetězci a návrh jeho uspořádání do globulárních domén, byly experimentálně doloženy rentgenografickými analýzami krystalických vzorků imunoglobulinů a jejich fragmentů. Studie prokázaly, že všechny domény mají charakteristické prostorové uspořádání „složeného listu" (viz Struktura proteinů sekundární) bez ohledu na izotyp imunoglobulinu. Všechny domény stejného polypeptidového řetězce nebo řetězců různých, stejných či různých imunoglobulinových molekul vykazují významný stupeň homologie v sekvenci aminokyselin. Tento nález vedl k úvahám o společném původním genu, z něhož se geny pro jednotlivé izotypy imunoglobulinů odvíjí tandemovou duplikací genu odpovídajícího jedné imunoglobulinové doméně.
Další
informace
·
Základní struktura a terminologie
imunoglobulinů
o Typy lehkých řetězců
o Třídy těžkých řetězců
o Vlastnosti lidských imunoglobulinů
o Podtřídy polypeptidových řetězců
o
Allotypické (allelické) formy těžkých a lehkých řetězců
·
Sekreční komponenta a řetězec J
·
Imunoglobuliny: sacharidové
složky
·
Imunoglobuliny: biologické
aktivity
·
Imunoglobuliny: variabilní
oblast
·
Idiotypy
Jaroslava
Vávrová
recenzoval Miroslav
Engliš
.