Epitopem je nejjednodušší forma antigenní determinanty na komplexní antigenní molekule, která reaguje s protilátkou nebo receptorem buňky T.

Účinnými imunogeny jsou obvykle velké molekuly. Vlastní interakce s protilátkou se však účastní pouze malá část těchto makromolekul, která se váže ve vazebném místě protilátky. Tyto oblasti odpovídají epitopům a určují specifitu reakce antigen-protilátka. Počet epitopů na molekulách jednotlivých antigenů je různý, kolísá podle velikosti a chemické složitosti antigenů. Určení počtu epitopů daného antigenu vychází z počtu molekul protilátek, které se mohou na jednu molekulu antigenu vázat. Populace protilátek, získané imunizaci různých jedinců, se mohou lišit ve spektru specifit Znamená to, že v získaném antiséru nemusí být přítomny protilátky proti všem epitopům daného imunogenu. Epitopem může být kterákoli oblast povrchu proteinové molekuly.

Protilátky rozpoznávají prostorové uspořádání epitopu, nikoli jeho chemické složení či jinou vlastnost, jakou je např. iontový náboj. Předpokládá se, že epitopy a vazebná místa protilátek vykazují strukturální komplementaritu, kterou lze vyjádřit schématem zámku a klíče. Elektronový obal vazebného místa protilátky je rozložen tak, že zachytí epitop s vazebnou aktivitou přímo úměrnou stupni komplementarity obou struktur. Překvapující rozmanitost (diverzita) protilátkové odpovědi se stane lépe srozumitelnou, bude-li specifita protilátek chápána z hlediska prostorového uspořádání molekul, nikoli jejich chemického složení.

Vazebné místo protilátky je komplementární jen k určité části molekuly antigenu. Z řady studií vyplývá, že epitop je tvořen 4-6 zbytky aminokyselin nebo cukrů. Za potenciální epitopy lze tedy považovat ty části povrchu molekuly proteinů, které jsou prostorově přístupné. Velké molekuly proteinů nesou tudíž větší počet epitopů. Daný jedinec však může vytvořit protilátky jen proti malé části z nich. Klíčovým faktorem pro selekci epitopů je jejich hydrofilita, která je měřítkem pro expozici dané struktury imunitnímu systému. Koncové řetězce polysacharidů představují nejúčinnější epitopy této skupiny sloučenin. Skutečnost, že byla prokázána korelace mezi strukturou, která je epitopem, a její hydrofilitou, je využívána pro predikci epitopů. Vykazuje-li struktura vyšší stupeň hydrofility, je větší pravděpodobnost, že také bude antigenní.

Obrázek je znázorněním komplementarity antigenní determinanty a vazebného místa protilátky symbolem „zámku a klíče". Antigenní determinanta je tvořena několika podjednotkami. Vazebné místo protilátky váže jednotlivé složky antigenní determinaty komplementárními úseky.

Vedle charakteristiky struktury epitopů, která je vlastní danému antigenu, mají pro specifitu imunizací připravených protilátek velký význam faktory ovlivňující selekci epitopů imunitním systémem produkčního zvířete. Tyto faktory pak podmiňují různou protilátkovou odpověď různých jedinců na stejný antigen. Je nepochybné, že je protilátková odpověď na daný antigen kontrolována na genetické úrovni.

Další informace

· Imunoglobuliny

· Základní struktura a terminologie imunoglobulinů

· Heterogenita imunoglobulinů

o Typy lehkých a těžkých řetězců,

o Vlastnosti lidských imunoglobulinů

o Podtřídy polypeptidových řetězců

o Allelické formy těžkých a lehkých řetězců

· Sekreční komponenta a řetězec J

· Imunoglobuliny: biologické aktivity

· Imunoglobuliny: variabilní oblast

· Imunoglobuliny: idiotypy